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FREI

Von der Protease zur Peptidsynthase

Der Einfluss des Oxyanion-Lochs auf die reverse Proteolyse am Beispiel von Trypsin

von Franke, Lars   (Autor)

Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind. Der Autor Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig.

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Produktbeschreibung

Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind. Der Autor Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig. 

Inhaltsverzeichnis

Anthropogene Proteinsynthese.-ÿEnzyme für die enzymkatalysierte Peptidsynthese.-ÿGenerierung und Reinigung der Trypsinvarianten.-ÿKinetische Parameter der Acyltransferreaktion und Proteinmodifizierung. 

Autoreninfo

Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig. 

Mehr vom Verlag:

k.A.

Mehr vom Autor:

Franke, Lars

Produktdetails

Medium: Buch
Format: Kartoniert
Seiten: 184
Sprache: Deutsch
Erschienen: Mai 2020
Auflage: 1. Auflage 2020
Sonstiges: 978-3-658-30436-2
Maße: 210 x 148 mm
Gewicht: 246 g
ISBN-10: 3658304367
ISBN-13: 9783658304362
Verlagsbestell-Nr.: 978-3-658-30436-2

Bestell-Nr.: 29411569 
Libri-Verkaufsrang (LVR):
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Bestell-Nr. Verlag: 978-3-658-30436-2

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KNO-MS: 97

P_ABB: 16 schwarz-weiße und 16 farbige Abbildungen, 16 farbige Tabellen, Bibliographie
KNOABBVERMERK: 2020. xxi, 159 S. XXI, 159 S. 32 Abb., 13 Abb. in Farbe. 210 mm
KNOSONSTTEXT: 978-3-658-30436-2
Einband: Kartoniert
Auflage: 1. Auflage 2020
Sprache: Deutsch
Beilage(n): Paperback

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